Lefelau sefydliad strwythurol y moleciwl protein: strwythur uwchradd y protein

Sail strwythur y proteinau a'r proteinau yw cadwyn polypeptid, a gall moleciwla'r protein gynnwys un neu ddau o gadwyni neu fwy. Serch hynny, mae nodweddion ffisegol, biolegol a chemegol biopolymerau yn cael eu pennu nid yn unig gan strwythur cemegol cyffredin, a all fod yn "ddiystyr", ond hefyd gan bresenoldeb lefelau eraill o drefniadaeth y moleciwl protein.

Pennir strwythur sylfaenol y protein gan gyfansoddiad asid amino meintiol ac ansoddol. Mae bondiau peptid yn sail i'r strwythur sylfaenol. Am y tro cyntaf, mynegwyd y rhagdybiaeth hon yn 1888 gan A. Ya. Danilevsky, ac yn ddiweddarach cadarnhawyd ei ragdybiaethau gan synthetis peptideidd, a gynhaliwyd gan E. Fisher. Astudiwyd strwythur y moleciwla protein yn fanwl gan A. Ya. Danilevsky ac E. Fisher. Yn ôl y theori hon, mae moleciwlau protein yn cynnwys nifer fawr o weddillion asid amino, sy'n cael eu cysylltu gan fondiau peptid. Efallai bod gan y moleciwl protein un neu ragor o gadwyni polypeptid.

Wrth astudio prif strwythur y proteinau, caiff asiantau cemegol a ensymau proteolytig eu defnyddio. Felly, gan ddefnyddio dull Edman mae'n gyfleus iawn i adnabod asidau amino terfynol.

Mae strwythur uwchradd y protein yn dangos cyfluniad ofodol y moleciwl protein. Mae yna y mathau canlynol o strwythur eilaidd: helix colagen alfa-helical, beta-helical. Mae gwyddonwyr wedi penderfynu bod yr alffa-helix yn fwyaf nodweddiadol ar gyfer strwythur peptidau.

Mae strwythur eilaidd y protein yn cael ei sefydlogi gan fondiau hydrogen. Mae'r olaf yn codi rhwng yr atomau hydrogen sy'n gysylltiedig â'r atom nitrogen electronegative o un bond peptid a'r atom ocsigen carbonyl o'r bedwaredd asid amino ohono, ac fe'u cyfeirir ar hyd helix. Mae cyfrifiadau ynni yn dangos bod yr alpha helix iawn, sy'n bresennol mewn proteinau brodorol, yn fwy effeithiol wrth polymerization o'r asidau amino hyn.

Strwythur uwchradd protein: strwythur beta-blygu

Mae'r cadwyni polypeptid yn y plygu beta yn gyfan gwbl. Mae plygiadau Beta yn cael eu ffurfio gan ryngweithio dau bond peptid. Mae'r strwythur hwn yn nodweddiadol o broteinau ffibrillar (keratin, ffibroin, ac ati). Yn benodol, nodweddir beta-keratin gan y trefniant cyfochrog o gadwyni polypeptid, sydd hefyd yn cael eu sefydlogi gan fondiau disodlid interchain. Mewn ffibroin sidan, mae cadwyni polypeptid cyfagos yn antipalel.

Strwythur uwchradd o brotein: esgyrn colagen

Mae'r ffurfiad yn cynnwys tair cadwyn troellog o tropocollagen, sydd â siâp gwialen. Mae'r cadwyni troellog yn troi allan ac yn ffurfio supercoiling. Caiff y helics ei sefydlogi gan fondiau hydrogen sy'n codi rhwng hydrogen y grwpiau amino peptid o weddillion asid amino un gadwyn ac ocsigen y grŵp carbonyl o weddillion asid amino y gadwyn arall. Mae'r strwythur a gyflwynir yn rhoi cryfder ac elastigedd uchel i colagen.

Strwythur trydyddol y protein

Mae gan y mwyafrif o broteinau yn y wladwriaeth brodorol strwythur cryno iawn, sy'n cael ei bennu gan siâp, maint a pholaredd y radicalau asid amino, yn ogystal â chan ddilyniant asidau amino.

Mae rhyngweithiadau hydrophobig ac ionogenig, bondiau hydrogen, ac ati, yn cael effaith sylweddol ar ffurfio cydffurfiad brodorol y protein neu ei strwythur trydyddol. O dan weithredoedd y lluoedd hyn, mae cydymffurfiad thermodynamig yn ffafriol o'r moleciwl protein a chyflawnir ei sefydlogi.

Strwythur ciwnaidd

Mae'r math hwn o strwythur moleciwl yn codi o ganlyniad i gymdeithas nifer o is-unednau i fod yn un molecwl cymhleth. Mae strwythur pob is-uned yn cynnwys y strwythurau cynradd, uwchradd a thrydyddol.