Dadnatureiddiad protein

Cydffurfiad (strwythur) y gadwyn peptid ei orchymyn ac yn unigryw i bob protein. Mewn amgylchiadau arbennig, mae nifer fawr fwlch o fondiau sy'n sefydlogi'r strwythur gofodol y moleciwl cyfansawdd. O ganlyniad, mae'r bwlch yn llwyr y moleciwl cyfan (neu gyfran sylweddol ohono) ar ffurf coil hap. Gelwir y broses hon "dadnatureiddiad". Gall y newid hwn sbarduno gwres 60-80 gradd. Felly, mae pob moleciwl, efallai y bydd y bwlch yn deillio yn wahanol o ran cydffurfiad oddi wrth y llall.

Dadnatureiddiad o broteinau yn digwydd o dan ddylanwad unrhyw asiantau sy'n gallu dinistrio bondiau nad ydynt yn cofalent. Gall y broses hon yn digwydd dan amodau alcalïaidd neu asidig, ar wyneb yr adran cam, o dan y camau y mae rhai cyfansoddion organig (ffenolau, alcoholau ac eraill). Gall dadnatureiddiad protein ddigwydd dan ddylanwad guanidinium clorid neu wrea. asiantiaid Dywedodd ffurfio bondiau gwan (hydroffobig, ïonig, hydrogen) gyda carbonyl neu amino grwpiau o asgwrn cefn peptid gyda nifer o grwpiau o weddillion asid amino, yn lle eu hunain ar gael protein bondiau hydrogen yn y moleciwlau. O ganlyniad, yn digwydd newid yn strwythur eilaidd a thrydyddol.

Gwrthwynebiad i asiantau annatureiddio dibynnu'n bennaf ar y presenoldeb yn y moleciwl y cyfansoddion protein bondiau disulfide. Mae gan atalydd trypsin tri S bondiau - S. O dan y cyflwr adfer dadnatureiddiad protein yn digwydd heb ddylanwadau eraill. Os wedyn rhowch y cysylltiad mewn amodau lle mae'r ocsideiddio yn cael ei wneud SH-grwpiau o cystein a ffurfio bondiau disulfide, cydffurfiad gwreiddiol yn cael ei adfer. Mae presenoldeb hyd yn oed bond disulfide sengl yn cynyddu'n sylweddol y sefydlogrwydd y strwythur gofodol.

dadnatureiddiad protein, ynghyd fel arfer gan ostyngiad yn hydoddedd. Ynghyd â hyn gwaddod yn aml ffurflenni. Mae'n digwydd yn y ffurf o "protein curdled." Ar crynodiadau uchel o'r cyfansoddion yn yr ateb, "ceulo" undergoes ateb cyfan, fel, er enghraifft, mae hyn yn digwydd pan berwi wyau. Pan fydd dadnatureiddiad y protein yn colli ei weithgarwch biolegol. Mae'r egwyddor hon yn seiliedig defnydd o asid carbolic (ffenol hydoddiant dyfrllyd) fel sylwedd antiseptig.

Mae ansefydlogrwydd y strwythur gofodol, y tebygolrwydd uchel o fethiant o dan ddylanwad nifer o asiantau yn sylweddol yn anodd i ynysu a gwaith ymchwil protein. creu hefyd rhai problemau wrth ddefnyddio'r cyfansoddion mewn meddygaeth a diwydiant.

Os bydd y denaturation protein yn cael ei wneud gan amlygiad i dymereddau uchel, oeri araf yn digwydd mewn amodau penodol y broses renativatsii - adennill yr frodorol cydffurfiad (gwreiddiol). Mae'r ffaith hon yn profi bod gosod y gadwyn peptid yn unol â'r strwythur sylfaenol.

Mae ffurfio y cydffurfiad frodorol (lleoliad y ffynhonnell) yn broses digymell. Mewn geiriau eraill, mae'r trefniant hwn yn cyfateb i swm lleiaf o ynni rhad ac am ddim a gynhwysir yn moleciwl. Gall un o ganlyniad i'r casgliad bod y strwythur gofodol y cyfansoddyn yn encoded yn y dilyniant asid amino yn y cadwyni peptid. Mae hyn yn ei dro yn golygu bod pob polypeptidau perthyn drwy alternation o asidau amino (er enghraifft, cadwyni mioglobinovye peptid), bydd yn cymryd cydffurfiad union yr un fath.

Gall proteinau fod gwahaniaethau sylweddol yn y strwythur sylfaenol, hyd yn oed os ychydig neu yn gwbl union yr un fath mewn cydffurfiad.